¿Cómo medimos la calidad de la proteína?

Jeukendrup A, 2022. https://www.mysportscience.com/post/measuring-protein-quality

La síntesis de proteínas sustenta las adaptaciones de la masa y la fuerza muscular y todas las demás adaptaciones al entrenamiento. La calidad de las proteínas puede ser un factor importante para aumentar la síntesis de proteínas. La calidad de una fuente de proteína está determinada por 3 factores principales:

  • contenido de aminoácidos esenciales (EAA)
  • contenido de leucina
  • Biodisponibilidad (es decir, la disponibilidad de los aminoácidos ingeridos para la síntesis de proteínas)

Todos estos factores contribuyen al grado en que una fuente de proteínas puede aumentar la síntesis de proteínas. Una proteína de mayor calidad hará esto de manera más efectiva. Pero, ¿cómo podemos evaluar exactamente la calidad de la proteína? El Prof Jeukendrup expone las diversas formas en que podemos evaluar la calidad de la proteína.

Contenido de proteína, EAA y leucina

La forma más fácil y económica de obtener una impresión de la calidad de la proteína es estudiar su composición de aminoácidos. Aunque lo llamamos “fácil”, en realidad la mayoría de las etiquetas de los alimentos solo informan la proteína total, sin ningún valor de EAA.

Las fuentes de proteínas con un contenido más favorable de EAA y leucina se consideran más eficaces para la síntesis de proteínas. Aunque los números exactos pueden variar, parece haber un umbral para los EAA (~10 g) y la leucina (~3 g) necesarios para estimular de manera óptima la síntesis de proteínas (1, 2).

Sistemas de puntuación de la calidad de las proteínas

Los siguientes métodos combinan información sobre la composición de aminoácidos con la digestibilidad de la proteína. La calidad de la proteína se puede “puntuar” utilizando técnicas como la puntuación de aminoácidos corregidos por digestibilidad de proteínas (PDCAAS) y la puntuación de aminoácidos indispensables digestibles (DIAAS). Ambas técnicas comparan la digestibilidad de una proteína dietética con una proteína de referencia para determinar una puntuación de la calidad de la proteína; una puntuación más alta = una proteína de mayor calidad.

El DIAAS es la técnica preferida más nueva que compara una fuente de proteína dietética con una proteína teórica basada en los requisitos actuales de EAA. Esta proteína teórica puede detectar proteínas de mayor calidad (es decir, aquellas ≥1,00). Además, el DIAAS evalúa la digestión de EAA individuales en el íleon. La evaluación de la digestión individual de EAA en el íleon (en lugar de la digestión de proteína cruda en las heces) se considera un mejor reflejo de la absorción de aminoácidos. Sin embargo, hay un número limitado de proteínas cuya calidad se evalúa mediante el DIAAS.

Concentraciones de aminoácidos en sangre

El siguiente nivel en la evaluación de la calidad de la proteína es medirla en sangre después de la absorción. Estos estudios implican el consumo de una fuente de proteína específica (alimento) seguida de muestras de sangre frecuentes para determinar las concentraciones de aminoácidos en sangre.

Las concentraciones de aminoácidos en sangre actúan como una medida sustituta de la digestión de proteínas. Las fuentes de proteínas con una rápida y mayor elevación de los aminoácidos en sangre se consideran de mayor calidad. Estas fuentes proporcionan una mayor disponibilidad de aminoácidos para que el músculo los utilice para la síntesis de proteínas. Por el contrario, las fuentes con un aumento más lento y menor de los aminoácidos en la sangre se consideran de menor calidad. Aunque revelan lo que sucede en la circulación, los cambios en las concentraciones de aminoácidos en la sangre nos dejan especular sobre lo que esto significa para el músculo.

Síntesis de proteínas musculares

Por tanto, la medida más relevante sería la medida de la síntesis de proteínas. Si queremos entender cómo se usan los aminoácidos derivados de proteínas en la síntesis de proteínas, podemos usar aminoácidos marcados y estudiar la incorporación de ese aminoácido en las proteínas musculares (u otros tejidos). Las muestras de músculo pequeño se recolectan generalmente con 3 a 5 horas de diferencia: una antes de la ingestión y (al menos) una después. Es posible medir los aminoácidos marcados en la proteína muscular y más presencia significa que se incorpora más aminoácido y, por lo tanto, la síntesis de proteínas fue mayor.

El método utilizado con mayor frecuencia con fines de investigación es un método de trazador de isótopos estables que combina la infusión de un trazador (generalmente un aminoácido “marcado”) con biopsias para detectar la incorporación de aminoácidos en las proteínas musculares. Las fuentes proteicas de alta calidad son aquellas que estimulan una mayor incorporación de aminoácidos, y por tanto tienen una mayor tasa de síntesis proteica. En este sentido la proteína de suero es más eficaz que cantidades iguales de caseína y que la caseína era más eficaz que la proteína de soja.

Señalización anabólica

Hay otra técnica que vale la pena mencionar. Los investigadores también pueden utilizar técnicas mecánicas en combinación con medidas de síntesis de proteínas. Brevemente, la síntesis de proteínas está regulada por la activación de la señalización de mTORC1 luego del consumo de proteínas. Se utilizan técnicas que incluyen “Western Blot” para detectar la expresión de las proteínas de señalización mTORC1. A mayor expresión de proteínas señalizadoras, mayor efecto esperado sobre la síntesis proteica. Por ejemplo, las fuentes de proteínas ricas en leucina activan las proteínas de señalización mTORC1, lo que puede resultar en una mayor estimulación de MPS. Sin embargo, no está claro si la activación mejorada de mTORC1 da como resultado mayores adaptaciones (masa o fuerza muscular).

A efectos prácticos, se recomienda que los atletas, como mínimo, busquen el contenido de aminoácidos esenciales y leucina de sus alimentos fuentes de proteínas para tener una idea de la calidad de las proteínas.

Bibliografía

  1.  Witard, OC, Jackman, S.R., Breen, L., et al. (2014) Myofibrillar muscle protein synthesis rates subsequent to a meal in response to increasing doses of whey protein at rest and after resistance exercise. The American Journal of Clinical Nutrition [online], 99 (1): 86–95.
  2. Churchward-Venne, T.A., Breen, L., Di Donato, D.M., et al. (2014) Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial. The American Journal of Clinical Nutrition [online], 99 (2): 276–286.
  3. Phillips, SM. (2016) The impact of protein quality on the promotion of resistance exercise-induced changes in muscle mass. Nutrition & Metabolism [online], 13 (1).

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